является лазерная спектроскопия вторичного излучения [1–3]. Вторич-
ное излучение включает в себяпроцессы фотолюминесценции (ФЛ),
комбинационного рассеяния (КР) света и нелинейные оптические про-
цессы.
Ранее авторами были проведены сравнительные исследования
образцов модифицированной соевой муки разных сортов [4] и изуче-
но влияние ароматических примесей на спектр КР масел [5]. В данной
работе ставилась задача исследованияметодами лазерной спектроско-
пии нативных и модифицированных молекулярных объектов: раз-
личных аминокислот, водных сред, микроорганизмов. Модификация
осуществлялась с помощью внешних воздействий: нагревания и уль-
трафиолетового излучения.
Выбор модифицированных молекулярных объектов.
Модифи-
кации подвергались аминокислоты, вода, водные среды и микроор-
ганизмы. Аминокислоты входят в состав белков. Каждый белок ха-
рактеризуетсястрого определенным аминокислотным составом. В за-
висимости от положенияаминогруппы по отношению к карбоксилу
различают
α
-,
β
- и
γ
-аминокислоты. Все протеиногенные аминокисло-
ты являются
α
-аминокислотами. Они представляют собой бесцветные
кристаллические вещества. Большинство из них растворимо в воде. В
водных растворах аминокислоты находятся в виде амфотерных ионов
(цвиттер-ионов). Поскольку во всех
α
-аминокислотах (кроме глицина)
имеетсяасимметричный
α
-углеродный атом, то такие аминокислоты
являются энантиоморфными, т. е. могут существовать в виде левой (L),
правой (D) или рацемической (DL) формы [6]. Все естественные про-
теиногенные аминокислоты имеют L-конформацию. Аминокислоты
D-конформации, как правило, живыми клетками не усваиваются. Про-
дуктом химической реакции без участиякакого-либо асимметричного
агента, реагирующего на зеркальную асимметрию молекулы, является
рацемическаяфаза (DL-конформация) или смесь в равных концен-
трациях D- и L-конформаций. Присутствие в организме рацематов
приводит к нарушению процессов жизнедеятельности.
Другаявозможность модификации структуры белков состоит в за-
мещении атомов водорода близкими по размеру атомами активного
электроотрицательного фтора. Аминокислотные остатки, содержащие
атом фтора, могут войти в состав белковой цепочки. При этом биологи-
ческие функции, необходимые дляжизнедеятельности биологического
объекта, могут быть заблокированы или существенным образом видо-
изменены. Причиной фторированияестественных белков могут быть
фторсодержащие соединения, попадающие в биологический объект из
окружающей среды, из фторсодержащих гербицидов, инсектицидов и
лекарственных препаратов.
4
ISSN 1812-3368. Вестник МГТУ им. Н.Э. Баумана. Сер. “Естественные науки”. 2005. № 4
